Home | BAC/Teze | Biblioteca | Jobs | Referate | Horoscop | Muzica | Dex | Games | Barbie

 

Search!

     

 

Index | Forum | E-mail

   

Aceasta prezentare generala se adreseaza persoanelor pasionate de studiul biologiei. Prezentarea a fost realizata in scop didactic, conform programei de invatamant, prezentand anatomia si fiziologia omului precum si alte teme de interes general.

 

 
 
 
 
 Meniu rapid  Portalul e-scoala | CAMPUS ASLS | Forum discutii | Premii de excelenta | Europa





 

 

 

 

Inapoi la cuprins

 

Sangele

  • Sangele face parte din mediul intern, impreuna cu limfa si lichidul interstitial.

  • Este un tesut conjunctiv moale.

  • Principala functiune a sangelui este de a transporta oxigen in toate partile corpului. Mai tarziu s-a constatat ca el transporta nu numai oxigen, ci si zahar, baze albuminoide, grasimi, vitamine, hormoni, saruri si chiar apa.

Era perioada in care vechile teorii se clatinau, cand legendele dispareau. Ca un ultim suflu de epoca, o legenda spune ca in anul 1747, un tanar chimist italian, cu sensibilitati romantice, a vrut sa lege chimia de dragostea lui pentru o fata careia ii promisese sa-i faca o verigheta de nunta cum nu avea nimeni pe lume: o verigheta facuta din fierul pe care-l va scoate din propriul sau sange.

Se stia inca din timpuri vechi ca in India si apoi in Grecia antica, celor anemici li se dadea sa bea apa in care statusera cateva zile inainte niste resturi de potcoave sau cuie ruginite, care dadeau oxizi de fier.

Chimistul romantic de mai sus, nu stia ca fierul continut in sangele unui om era asa de putin, aproximativ 4g, asa ca daca ar fi reusit sa-si scoata tot sangele si apoi tot fierul continut in sange, abia ar fi fost suficient pentru o verigheta subtire si saracacioasa.

...Si astfel, verigheta promisa nu se putea face, cu toate sangerarile pe care tinarul italian si le facea mereu, slabind zi de zi. Si iubita chimistului italian s-a plictisit de asteptat si a acceptat un alt logodnic, care i-a oferit o banala verigheta din aur masiv.

Hemoglobina este o proteină cu fier care intră în componența globulelor roșii ale sângelui, dându-i acestuia culoarea sa roșie, și transportă oxigenul, dioxidul de carbon și oxidul nitric. Hemoglobina este prezentă în corpul tuturor animalelor, cu excepția celor mai puțin complexe. Ea transportă oxigenul de la plămâni sau de la branhii, acolo unde sângele este oxigenat, către toate celulele corpului. Când este saturată cu oxigen, hemoglobina este numită oxihemoglobină. După eliberarea oxigenului către țesuturi, hemoglobina își inversează funcția și se încarcă cu dioxid de carbon, produsul rezidual rezultat în urma respirației celulare, pentru a-l transporta către plămâni, unde va fi expirat. Când este saturată cu dioxid de carbon, hemoglobina este cunoscută drept carboxihemoglobină.
În 1996 cercetătorii au descoperit că, în contact cu oxigenul și dioxidul de carbon, hemoglobina formează și eliberează un al treilea gaz – oxidul nitric. Acesta joacă un rol important în reglarea presiunii sângelui prin relaxarea pereților vaselor de sânge, mărindu-le astfel debitul. Hemoglobina controlează dilatarea și contracția vaselor de sânge, și implicit presiunea sângelui, prin reglarea cantității de oxid nitric la care sunt expuse acestea.
Hemoglobina este conținută în întregime în globulele roșii, deținând până la 35% din greutatea acestora. Pentru a se combina corespunzător cu oxigenul, globulele roșii trebuie să conțină cantitatea adecvată de hemoglobină. Aceasta, la rândul ei depinde de prezența fierului pentru a se forma. Lipsa de fier din corp împiedică producerea hemoglobinei și duce la anemie.
Hemoglobina transportă o cantitate de oxigen de 20 de ori mai mare decât volumul propriu. Unele substanțe chimice, cum ar fi monoxidul de carbon reacționează atât de bine cu hemoglobina încât aceasta nu se mai poate combina cu oxigenul și este provocată asfixierea.
După o viață de circa 120 de zile, globulele roșii ale sângelui sunt distruse în splină sau pe parcursul circulației iar hemoglobina este descompusă în constituenții săi, inclusiv fierul, care intră în alcătuirea noilor celule sangvine produse în măduva oaselor.
Când se produce o lezare a vaselor de sânge (în cazul unor julituri) globulele roșii sunt eliberate și pătrund în țesut unde sunt descompuse. Hemoglobina este transformată în pigmenți, a căror culoare duce la apariția zgârieturilor.
Alterarea structurii hemoglobinei poate duce la boli care amenință viața.
Molecula hemoglobinei din globulele roșii ale sângelui transportă oxigenul de la plămâni către celulele din întregul corp. La sfârșitul anilor `30 biochimistul britanic de origine austriacă Max F. Perutz a început să examineze structura complexă a moleculei acestei proteine folosind o tehnică cunoscută drept cristalografie cu raze X. Până în 1960 el a reușit să determine structura tridimensională a proteinei. Pentru acest merit, în 1962 a fost distins cu Premiul Nobel în chimie. Perutz își descrie studiul într-un articol apărut în 1964 în revista Scientific American.


Molecula Hemoglobinei

Cei 10 000 de atomi sunt grupați în patru lanțuri, fiecare reprezentând o spirală cu câteva spire. Molecula are o anumită formă când transportă oxigen și una puțin diferită când nu îndeplinește acest rol.

Așezarea celor patru lanțuri din structura hemoglobinei este foarte asemănătoare cu cea a catenei unice a mioglobinei, o proteină care poate transporta oxigen, găsită în mușchi. Corelarea între structura celor două proteine permite determinarea destul de precisă, numai prin metode fizice, a locului unde se află fiecare aminoacid din compoziția hemoglobinei relativ cu așezarea spirelor moleculei sale. Dacă două proteine arată la fel ele ar trebui să aibă compoziții asemănătoare. Asta înseamnă că în mioglobina și himoglobina prezente în toate animalele vertebrate cele 20 de tipuri diferite de aminoacizi esențiali ar trebui să fie prezente în același raport și să fie aranjate într-o ordine asemănătoare.
Numai prin metode fizice nu se poate totuși determina poziția exactă a fiecăruia dintre cele 20 de tipuri de aminoacizi. Această informație a fost furnizată de cercetătorii din Statele Unite și din Germania care au determinat secvența celor 140 de aminoacizi de-a lungul fiecărui lanț. Combinarea rezultatelor celor două studii asigură o imagine precisă a numeroaselor fețe ale moleculei hemoglobinei.
Prin comportamentul său hemoglobina se aseamănă mai degrabă cu un plămân molecular decât cu un rezervor de oxigen. Două dintre cele patru lanțuri se deplasează înainte și înapoi în așa fel încât distanța dintre ele se micșorează când molecule de oxigen sunt atașate de cea a hemoglobinei și se mărește când oxigenul este eliberat. Dovezi că activitățile chimice ale hemoglobinei și ale altor proteine sunt însoțite de modificări structurale mai fuseseră descoperite, dar era pentru prima oară când natura acestor modificări era demonstrată în mod direct. Schimbarea formei te duce cu gândul la o moleculă care respiră, dar în mod paradoxal ea se mărește când eliberează oxigenul și nu când îl înmagazinează.

Funcționarea hemoglobinei

Hemoglobina este principala componentă a globulelor roșii ale sângelui, care transportă oxigenul de la plămâni prin artere către țesuturi și ajută la aducerea dioxidului de carbon prin vene înapoi la plămâni. O singură globulă roșie conține circa 280 de milioane de molecule de hemoglobină. Fiecare moleculă are de 64 500 de ori greutatea unui atom de hidrogen și este alcătuită din circa 10 000 de atomi de hidrogen, carbon, nitrogen, oxigen și sulf, plus patru atomi de fier, care sunt mai importanți decât toți ceilalți. Fiecare atom de fier se află în centrul grupului de atomi care formează pigmentul denumit hem, cel care îi dă sângelui culoarea sa roșie și abilitatea de a reacționa cu oxigenul. Fiecare grup hem este înconjurat într-unul dintre cele patru lanțuri de aminoacizi care alcătuiesc laolaltă partea proteică a moleculei, care este numită globină. Cele patru lanțuri de globină sunt formate din două perechi identice. Membri unei perechi sunt cunoscuți ca lanțuri alfa iar ceilalți sunt cunoscuți ca lanțuri beta. Cele patru la un loc au în total 574 de aminoacizi.
În absența unui transportator de oxigen un litru de sânge arterial la temperatura corpului ar putea dizolva și transporta mai puțin de trei mililitri de oxigen. Prezența himoglobinei mărește această cantitate de 70 de ori. Fără hemoglobină animalele mari nu ar obține oxigen suficient pentru a putea trăi. Asemănător, hemoglobina e responsabilă cu înmagazinarea a peste 90% din dioxidul de carbon transportat de sângele venos.
Fiecare dintre cei patru atomi de fier din molecula hemoglobinei poate prelua o moleculă (doi atomi) de oxigen. Reacția este reversibilă: oxigenul este înmagazinat acolo unde se găsește din belșug, adică în plămâni, și este eliberat unde lipsește, în țesuturi. Reacția este însoțită de o schimbare a culorii: hemoglobina care conține oxigen, cunoscută ca oxihemoglobină, face ca sângele arterial să fie roșu aprins; cea redusă, fără oxigen, îi dă sângelui venos culoare purpurie. Termenul „redusă” este folosit incorect deoarece sensul său propriu îi spune unui chimist că la un atom sau la un grup de atomi au fost adăugați electroni. De fapt, după cum James B. Conant de la Universitatea Harvard a demonstrat în 1923, atomii de fier din ambele tipuri de hemoglobină se află în aceeași stare electrică: starea divalentă sau feroasă. Ei oxidează, trecând în starea trivalentă sau ferică dacă hemoglobina este tratată cu o cianură ferică sau este extrasă din globulele roșii și este expusă aerului pentru o perioadă mai lungă, precum și în cazul unor boli ale sângelui. În aceste condiții hemoglobina devine maro și este cunoscută ca methemoglobină sau ferihemoglogină.
Fierul feros capătă capacitatea de a forma legături cu oxigenul molecular numai prin combinarea sa cu hemul și globina. Hemul nu va reacționa singur cu oxigenul, dar mediul chimic specific al globinei face combinația posibilă.
Funcția globinei nu se rezumă la atât. Ea permite celor patru atomi de fier din fiecare moleculă să interacționeze avantajos din punct de vedere fiziologic. Combinarea oricăror trei dintre aceștia cu oxigenul accelerează și reacția celui de-al patrulea de câteva sute de ori; asemănător, eliberarea oxigenului de trei dintre atomii de fier grăbește procesul și pentru cel rămas. Prin tendința de a face ca fiecare moleculă de hemoglobină să transporte fie patru molecule de oxigen fie nici una, această interacțiune determină transportul eficient al oxigenului.
Hemoglobina joacă de asemenea un rol important în ducerea dioxidului de carbon de la țesuturi la plămâni. Acest gaz nu este purtat de atomii de fier și numai o parte din el este legat direct de globină; marea majoritate este preluat de globulele roșii și de lichidul noncelular din sânge sub forma bicarbonatului. Transportul bicarbonatului este facilitat de dispariția unui grup acid din hemoglobină pentru fiecare moleculă de oxigen descărcată. Reapariția acestuia când oxigenul este preluat din nou în plămâni pune în mișcare o serie de reacții chimice care duc la eliminarea dioxidului de carbon. Pe de altă parte, prezența bicarbonatului și a acidului lactic în țesuturi accelerează eliberarea oxigenului.
Respirația pare să fie un proces simplu, totuși se pare că această formă elementară de manifestare a vieții își datorează existența relațiilor care se stabilesc între numeroasele tipuri de atomi dintr-o moleculă gigantă extrem de complexă. Elucidarea structurii moleculei poate dezvălui nu numai cum arată aceasta ci și cum funcționează.
Mioglobina, o proteină asemănătoare hemoglobinei este mai simplă decât aceasta deoarece este formată dintr-o singură catenă de aminoacizi și un singur grup hem, care se leagă numai cu o moleculă de oxigen. Reacția complexă implicată de funcția dublă a hemoglobinei ca transportator de oxigen și de dioxid de carbon nu se întâlnește și în cazul mioglobinei care nu acționează decât ca simplu depozit de oxigen. Fiecare dintre cele patru lanțuri ale hemoglobinei are o formă foarte asemănătoare cu cel unic al mioglobinei. Lanțul beta și mioglobina sunt identice, pe când lanțul alfa diferă față de ele numai printr-o scurtătură printr-o buclă mică.
Se pare că așezarea aparent haotică a atomilor este de fapt un model elaborat pentru menținerea grupului hem și pentru a-i permite acestuia să transporte oxigenul.
Lanțul mioglobinei constă dintr-o succesiune de segmente elicoidale întrerupte de colțuri și de regiuni neregulate. Aceste segmente au geometria spiralei alfa. Grupul hem este inclus într-un pliu al catenei. Atomul de fier este legat cu un atom de azot din aminoacidul histidină.
Hemoglobina fetală, o variantă a formei umane adulte, conține un lanț cunoscut drept gama, care este asemănător celui beta.


Așezarea celor patru lanțuri


Dacă hemoglobina ar fi fost formată din patru lanțuri de atomi identice ele ar fi trebuit să se afle în colțurile unui tetraedru regulat. Într-un asemenea aranjament fiecare poate fi adus peste unul dintre vecinii săi printr-o rotație de 180 de grade față de una dintre cele trei axe perpendiculare de simetrie. Din moment ce alfa și beta sunt diferite din punct de vedere chimic, o asemenea simetrie perfectă nu se poate obține, dar aranjamentul se aproprie foarte mult de ea. Ca prim pas în asamblarea moleculei două lanțuri alfa sunt așezate în aproprierea unei axe duble de simetrie, astfel încât o rotație de 180 de grade să aducă pe unul peste partenerul său.
Apoi se realizează același lucru cu cele două lanțuri beta. O pereche, fie ea alfa, este apoi inversată și așezată peste cealaltă astfel încât cele patru lanțuri să fie în colțurile unui tetraedru. O adevărată axă dublă de simetrie trece acum vertical prin moleculă și „pseudo-axe” pe două direcții perpendiculare pe prima leagă lanțurile alfa de cele beta. În acest fel se obține un aranjament tetraedric, dar din cauza diferențelor chimice dintre perechile alfa și beta tetraedrul nu este regulat.
Rezultatul este o moleculă aproape sferică de dimensiunile 64  55  50 angștromi (Å). Este uimitor cum patru unități atât de neregulate precum alfa și beta se pot potrivi atât de bine împreună. Un gol trece prin centrul moleculei deoarece lanțurile de aminoacizi, fiind asimetrice, nu pot intersecta nici o axă de simetrie.
Cea mai neașteptată caracteristică a oxihemoglobinei este felul în care sunt aranjate cele patru grupuri hem. Conform proprietăților lor chimice ele ar trebui să stea laolaltă. În schimb fiecare grup se află într-un compartiment separat pe suprafața moleculei. Din acest punct de vedere structura aceasta nu poate explica una dintre cele mai importante proprietăți fiziologice ale hemoglobinei.
În 1937 Felix Haurowitz, de la Universitatea Germană din Praga, a descoperit un indiciu important pentru explicarea moleculară a acțiunii fiziologice a hemoglobinei. El a pus o probă de cristale de hemoglobină de forma unor ace într-un frigider. Când a scos proba după câteva săptămâni oxigenul fusese consumat de o infecție bacteriană și acele de culoare roșu-aprins fuseseră înlocuite de foițe hexagonale de hemoglobină redusă purpurie. În timp ce Haurowitz observa cristalele la microscop oxigenul a pătruns între cele două lamele provocând dizolvarea foițelor purpurii și reformarea acelor. Această transformare l-a convins pe Haurowitz că reacția hemoglobinei cu oxigenul trebuie să fie însoțită de o schimbare structurală a moleculei hemoglobinei. La mioglobină, pe de altă parte, nu a fost găsită nici o dovadă a producerii aceluiași fenomen.
F. J.W. Roughton de la Universitatea din Cambridge sugerează că schimbarea formei oxigenate a hemoglobinei are loc după ce trei dintre cei patru atomi de fier s-au combinat cu oxigenul. Când are loc transformarea viteza combinării celui de-al patrulea atom de fier cu oxigenul este mărită de câteva sute de ori. Nu se știe încă nimic despre mecanismul atomic care declanșează deplasarea lanțurilor beta, dar există o observație interesantă care permite afirmarea faptului că interacțiunea atomilor de fier și schimbarea structurii nu au loc decât în prezența ambelor lanțuri, alfa și beta.

 

Home | BAC/Teze | Biblioteca | Referate | Games | Horoscop | Muzica | Versuri | Limbi straine | DEX

Modele CV | Wallpaper | Download gratuit | JOB & CARIERA | Harti | Bancuri si perle | Jocuri Barbie

Iluzii optice | Romana | Geografie | Chimie | Biologie | Engleza | Psihologie | Economie | Istorie | Chat

 

Joburi Studenti JOB-Studenti.ro

Oportunitati si locuri de munca pentru studenti si tineri profesionisti - afla cele mai noi oferte de job!

Online StudentOnlineStudent.ro

Viata in campus: stiri, burse, cazari, cluburi, baluri ale bobocilor - afla totul despre viata in studentie!

Cariere si modele CVStudentCV.ro

Dezvoltare personala pentru tineri - investeste in tine si invata ponturi pentru succesul tau in cariera!

 

 > Contribuie la proiect - Trimite un articol scris de tine

Gazduit de eXtrem computers | Project Manager: Bogdan Gavrila (C)  

 

Toate Drepturile Rezervate - ScoalaOnline Romania